Trypsine

Trypsine (CAS 9002-07-7) ist eine Serinprotease, die hauptsächlich aus Rinder- oder Schweinepankreas gewonnen wird. Auch unter den Handelsnamen Parenzyme, Tryptar und Trypure bekannt.

Wo wird Trypsine eingesetzt?

• Lebensmittelverarbeitung: Herstellung von Proteinhydrolysaten und Peptidfraktionen aus Soja-, Molken- und Fleischproteinen zur Verbesserung der Verdaulichkeit
• Reduzierung der Allergenität und Entwicklung funktioneller Zutaten
• Pharmazeutische Formulierer: Enzympräparate und topische Débridementprodukte zur Behandlung von Gewebe
• Biotech- und Zellkulturprozesse: Standardreagenz zur Ablösung adhärenter Säugetierzellen beim Passagieren
• Proteomikverfahren: primäres Verdauungsenzym
• Das Enzym spaltet Peptidbindungen an spezifischen Lysin- und Argininresten und dient damit der kontrollierten Proteinhydrolyse in Lebensmittel-, Pharma- und Biotechnologieproduktion.
• Bei der Zellablösung wird EDTA als Chelatbildner zu Trypsinlösung gegeben, um Calcium und Magnesium zu binden, die Zell-Zell-Adhäsion zu schwächen und den Zugang von Trypsin zu den Zielpeptidbindungen zu verbessern.
• Im biopharmazeutischen Bereich war die Hauptanwendung die Insulinproduktion, und es wurde bald in anderen Zellkulturbereichen eingesetzt.

Gut zu wissen: Für Zellkulturanwendungen sind in der Regel Sequenzierqualität oder rekombinante Formen erforderlich, um Lot-zu-Lot-Variabilität zu minimieren. Die Aktivität wird je nach Anwendung in USP-, BAEE- oder TAME-Einheiten angegeben.

Hinweise zur Formulierung

• Die Aktivität ist bei pH 7-9 und 37 °C am stärksten.
• Die Aktivität wird durch Serinprotease-Inhibitoren wie PMSF und TLCK sowie durch Metallionen-Chelatbildner wie EDTA gehemmt.
• Nicht-rekombinantes Trypsin hat eine Chymotrypsin-Grenze von höchstens 50 Einheiten pro 2500 Einheiten Trypsin, während rekombinantes Trypsin keine Kontamination mit Myrosinase und anderen unreinen Enzymen aufweist.
• Die spezifische Aktivität von nicht-rekombinantem Trypsin beträgt ≥2500 USP-Einheiten/mg Protein, während die von rekombinantem Trypsin ≥3800 USP-Einheiten/mg Protein beträgt.

Typische Spezifikation

• Die Spezifität von gereinigtem Trypsin wird durch TPCK-Behandlung verbessert, die Chymotrypsin inaktiviert.
• Porcines Trypsin 1:250 ist in gammabestrahlter Form erhältlich.
• Für die orale Anwendung muss es vor der Zerstörung im Magen geschützt werden, daher sind magensaftresistente oder verzögert freisetzende Formen erforderlich.

Regulatorischer Status

• Trypsin hat die ATC-Codes B06AA07, D03BA01 und M09AB52.
• Rekombinantes Trypsin wird unter Verwendung rekombinanter E. coli- oder Hefesysteme exprimiert und ist frei von exogener viraler Kontamination.

Lagerung, Verpackung und Handhabung

• Trypsin sollte bei -15 bis -20 °C gelagert werden.

Häufige Fragen zu Trypsine

In welchen Anwendungen wird rekombinantes Trypsin verwendet?

Rekombinantes Trypsin wird in der Immunzelltherapie verwendet.

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