Trypsine

Trypsine (CAS 9002-07-7) est une enzyme sérine protéase extraite principalement du pancréas bovin ou porcin. Également commercialisée sous les noms Parenzyme, Tryptar et Trypure.

Où Trypsine est-il utilisé ?

• Alimentaire : production d'hydrolysats protéiques et de fractions peptidiques à partir de soja, lactosérum et viande
• Pharmaceutique : préparations enzymatiques et débridement topique des tissus nécrotiques
• Biotechnologie : détachement des cellules mammifères adhérentes lors des passages
• Les workflows de protéomique font appel à cette enzyme de digestion.
• Dans la dissociation cellulaire, l'EDTA est ajouté à la solution de trypsine comme agent chélateur pour lier le calcium et le magnésium, affaiblissant l'adhésion cellule-cellule et améliorant l'accès de la trypsine aux liaisons peptidiques cibles.
• Dans le domaine biopharmaceutique, l'application principale était la production d'insuline, et elle a rapidement été utilisée dans d'autres domaines de culture cellulaire.

À noter: Les applications en culture cellulaire nécessitent généralement des formes de grade séquençage ou recombinantes afin de minimiser la variabilité entre les lots.

Notes de formulation

• L'activité est maximale à pH 7-9 et à 37 °C.
• L'activité est inhibée par les inhibiteurs de sérine protéases tels que le PMSF et le TLCK, et par les chélateurs d'ions métalliques tels que l'EDTA.
• La trypsine non recombinante présente une limite de chymotrypsine d'au plus 50 unités pour 2500 unités de trypsine, tandis que la trypsine recombinante ne présente aucune contamination par la mirosinase et d'autres enzymes impures.
• L'activité spécifique de la trypsine non recombinante est ≥2500 unités USP/mg de protéine, tandis que celle de la trypsine recombinante est ≥3800 unités USP/mg de protéine.

Spécification typique

• La spécificité de la trypsine purifiée est améliorée par le traitement au TPCK, qui inactive la chymotrypsine.
• La Trypsine porcine 1:250 est disponible sous forme gamma-irradiée.
• Pour usage oral, elle doit être protégée de la destruction gastrique, des formes gastro-résistantes ou à libération retardée sont donc nécessaires.

Statut réglementaire

• La trypsine a les codes ATC B06AA07, D03BA01 et M09AB52.
• La trypsine recombinante est exprimée à l'aide de systèmes recombinants d'E. coli ou de levure et est exempte de contamination virale exogène.

Stockage, conditionnement et manipulation

• La trypsine doit être conservée à -15 à -20 °C.

Questions fréquentes sur Trypsine

Dans quelles applications la trypsine recombinante est-elle utilisée ?

La trypsine recombinante est utilisée dans la thérapie cellulaire immunitaire.

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